2024 نویسنده: Elizabeth Oswald | [email protected]. آخرین اصلاح شده: 2024-01-13 00:06
PLP به عنوان یک کوآنزیم در همه واکنش‌های ترانس آمیناسیون، و در واکنش‌های دکربوکسیلاسیون، دآمیناسیون و راسمی شدن اسیدهای آمینه خاص عمل می‌کند. گروه آلدئیدی PLP یک پیوند پایه شیف (آلدیمین داخلی) با گروه ε-آمینه یک گروه لیزین خاص آنزیم آمینوترانسفراز ایجاد می کند.
PLP در متابولیسم اسید آمینه چیست؟
کوآنزیم پیریدوکسال فسفات (معمولاً به اختصار PLP) شکل فعال ویتامین B6 یا پیریدوکسین است. PLP برای بیش از 100 واکنش مختلف در متابولیسم انسان، عمدتاً در مسیرهای مختلف بیوسنتزی و تخریب اسیدهای آمینه مورد نیاز است.
آنزیم های وابسته به PLP چیست؟
آنزیم‌های وابسته به PLP طیف گسترده‌ای از انواع واکنش را کاتالیز می‌کنند و معمولاً یک باقیمانده لیزین حفظ‌شده در محل فعال برای اتصال PLP دارند. … این آنزیم ها در متابولیسم اسید آمینه و تولید متابولیت های مشتق شده از اسید آمینه نقش دارند.
کوفاکتور PLP در محل فعال آمینوترانسفرازها به کدام اسید آمینه متصل می شود؟
پیریدوکسین، پیریدوکسال و پیریدوکامین به عنوان ویتامین (ویتامین B6) عمل می کنند و به PLP تبدیل می شوند. PLP کوفاکتور آمینوترانسفرازها و آمینو اسید دکربوکسیلازها است که نقش مرکزی در متابولیسم ترکیبات نیتروژن دار دارند. این به صورت کووالانسی، اگرچه برگشت پذیر، به لیزین مرکز فعال متصل می شود.
چه اتفاقی می افتددر حین انتقال؟
Transamination فرآیندی است که توسط که گروه‌های آمینه از اسیدهای آمینه حذف می‌شوند و به کتواسیدهای پذیرنده منتقل می‌شوند تا نسخه اسید آمینه کتواسید و نسخه کتواسید نسخه اصلی تولید شود. اسید آمینه.
توصیه شده:
چگونه گروه ها با گروه های اجتماعی متفاوت هستند؟
مجموعه به واحدهای اجتماعی اشاره دارد، در حالی که جمعی بیشتر جنبه‌های افراد و گروه‌های کوچک است که به یک واحد اجتماعی گسترده‌تر مرتبط هستند یا پیوندی را تجربه می‌کنند… چگونه گروه ها با گروه های اجتماعی متفاوت هستند؟ رفتار جمعی از سه جهت با رفتار گروهی متفاوت است:
آیا هر گروه یک زیر گروه معمولی دارد؟
هر گروه یک زیر گروه عادی برای خودش است. به طور مشابه، گروه بی اهمیت زیرگروهی از هر گروه است. آیا گروهی بدون زیرگروه عادی وجود دارد؟ در ریاضیات، یک گروه ساده یک گروه غیر پیش پا افتاده است که تنها زیرگروه های عادی آن گروه بی اهمیت و خود گروه هستند.
ترانس آمیناز چگونه کار می کند؟
مکانیسم ترانس آمیناز ترانس آمینازها واکنش های ترانس آمیناسیون را انجام می دهند که در آن گروه آمین NH2 از اسید آمینه با گروه O روی اسید کتو مبادله می شود. در اینجا اسید کتو تبدیل به یک اسید آمینه و اسید آمینه به یک اسید کتو تبدیل می شود. اکثریت قریب به اتفاق ترانس آمینازها روی پروتئین کار می کنند.
ترانس آمیناسیون در کجای بدن اتفاق می افتد؟
کبد محل اصلی ترانس آمیناسیون است. تمام آمینو اسیدها به جز لیزین، ترئونین، پرولین و هیدروکسی پرولین قابل ترانس آمینه هستند. همه واکنش های ترانس آمیناسیون برگشت پذیر هستند. ترانس آمیناسیون در چه اندامی رخ می دهد؟ کبد محل اصلی متابولیسم اسیدهای آمینه است، اما سایر بافت ها مانند کلیه، روده کوچک، ماهیچه ها و بافت چربی در آن نقش دارند.
در طول آمیناسیون احیا کننده یون آمونیوم با؟
در آمیناسیون احیا، با کمک آنزیم های گلوتامات دهیدروژناز، یون آمونیوم با آ-کتوگلوتاریک اسید برهمکنش می کند و گلوتامیک اسید را تشکیل می دهد. برای این واکنش یک کوآنزیم کاهش یافته مورد نیاز است. آمینین کاهشی چه اتفاقی می افتد؟ آمیناسیون کاهشی (همچنین به عنوان آلکیلاسیون احیاکننده نیز شناخته می شود) شکلی از آمیناسیون است که شامل تبدیل یک گروه کربونیل به یک آمین از طریق یک ایمین واسطه است.
